El descubrimiento, publicado en Plos Pathogens fue realizado por investigadores del Centro Helmholtz de Investigación sobre Infecciones (HZI) en Braunschweig, Alemania, en colaboración con un equipo de Göttingen, Alemania, y Seattle, Estados Unidos. Los resultados son los mismosl si se trata del virus.El virus de…
El descubrimiento, publicado en Plos Pathogens fue realizado por investigadores del Centro Helmholtz de Investigación sobre Infecciones (HZI) en Braunschweig, Alemania, en colaboración con un equipo de Göttingen, Alemania, y Seattle, Estados Unidos. Los resultados son los mismosl si se trata del virus.
El virus de la gripe de la gripe A existe en muchos tipos diferentes porque sus dos proteínas de recubrimiento de hemaglutinina (HA) y neuraminidasa (NA) se pueden combinar de diversas maneras, por lo que, teóricamente, son posibles más de cien pares diferentes. Además, las proteínas de recubrimiento mismas pueden sufrir cambios y esta variabilidad es una de las razones por las que la vacunación contra la gripe tiene que renovarse cada año.
El virus utiliza hemaglutinina como una clave para entrar en la célula huésped que construye luego nuevas partículas virales. Para llegar a su forma final, hemaglutinina tiene que ser cortada por una enzima del huésped infectado. De lo contrario, la proteína no es funcional y las partículas del virus no son infecciosas. Se ha identificado una variedad de proteasas del huésped, que procesan la hemaglutinina en cultivos celulares.
Ahora, científicos de HZI demuestran la importancia de estas enzimas para la progresión de la infección. Los sujetos de un modelo experimental con una mutación en el gen de la proteasa TMPRSS2 no se infectan por el virus de la gripe que tiene el tipo de hemaglutinina H1. Son resistentes contra el virus H1N1, el patógeno responsable de las epidemias de gripe estacional, la 'gripe porcina' y la 'gripe española', que causó una epidemia en 1918. 'Estos sujetos no pierden peso y sus pulmones casi no se ven afectados', explica el profesor Klaus Schughart, jefe del Departamento de Genética e Infección en HZI.
Como la proteasa TMPRSS2 es un factor de acogida, es un punto de intervención ideal para nuevos medicamentos. Hasta el momento, los fármacos, actuaales atacan partes del virus y tienen desventajas: el virus puede volverse resistente y la terapia ya no surte efecto, un problema que no se produce cuando el medicamento interviene con el metabolismo del paciente.
Por otra parte, los individuos examinados por Schughart y su equipo no mostraron anormalidades. 'No se observó ninguna variedad obvia de fenotipo en ellos. No encontramos alteraciones en su comportamiento ni en su esperanza de vida, presumiblemente porque otras proteínas están compensando la falta de TMPRSS2', destaca el doctor Bastian Hatesuer, uno de los científicos que participan en el proyecto. El bloqueo de TMPRSS2 por un periodo corto podría ser una nueva opción terapéutica sin efectos secundarios graves.
A pesar de que existe todavía un largo camino por recorrer hasta la síntesis de fármacos de este tipo tiene, estos descubrimientos son importantes por otra razón: 'Hasta ahora, la dependencia del virus de las proteasas sólo se había demostrado en cultivos celulares, dice Schughart. Somos los primeros en mostrar esto en un organismo vivo'.