Investigadores de la Universidad de Columbia (Estados Unidos) publican su hallazgo en la revista Cell , y ha sido posible gracias a la utilización de microscopios de fuerza atómica altamente sensibles, a través de las cuales los científicos han detectado una reacción química que aumenta la elasticidad de las proteínas del músculo y que se dirige fundamentalmente a las moléculas que han sido expuestas a una fuerza de estiramiento.
'Hemos descubierto una forma efectiva de ajustar la elasticidad muscular. Observamos primero el efecto a nivel molecular, y luego analizamos todo el camino hasta el tejido humano', ha señalado a Sinc Pallav Kosuri, uno de los autores del trabajo.
El estudio lo inició el también investigador del estudio Julio Fernández, que ha pasado casi dos décadas estudiando el origen molecular de la elasticidad muscular y fue pionero en técnicas de molécula única, utilizadas ampliamente para estudiar la mecánica molecular.
Durante ese periodo una molécula en particular captó su atención, una proteína llamada titina, la más grande del organismo y la principal fuente de la elasticidad muscular pasiva.
Cada molécula de titina consta de una larga cadena de haces cruzados semejante a una cuerda con cientos de nudos, y tradicionalmente ha sido considerada como un andamiaje estructural pasivo para el músculo. Sin embargo, la investigación realizada en el laboratorio ha revelado que hay más titina de lo que se pensaba.
Además, los investigadores vieron que esta proteína es 'como un ordenador mecánico' que proporciona la elasticidad adecuada y necesaria para cada músculo, incluyendo el corazón. 'Lograr que este sistema trabaje con un rendimiento óptimo se encuentra entre los desafíos más grandes del organismo humano', explican los autores
En el nuevo estudio se ha investigado la forma en la que la que la titina se ve afectada por la oxidación, ya que los niveles de oxidación aumentan durante la actividad muscular como una consecuencia natural del metabolismo elevado.
De este modo, han visto que la titina contiene un número inusualmente alto de 'puntos calientes' de oxidación, pero la mayoría de estos puntos están ocultos dentro de los pliegues moleculares y por lo tanto están inactivos. Por otro lado, también han visto que el estiramiento de un músculo puede forzar a la titina a desplegarse.
Además, los autores comprobaron que este desdoblamiento dejaba expuestos los puntos de acceso, haciendo que la titina fuera cada vez más sensible a la oxidación en el estiramiento.
Los investigadores se centraron en una de las formas más comunes de la oxidación, llamada glutationilación. Como habían previsto, observaron que la fuerza mecánica desenredó los haces cruzados de titina y activó la glutationilación.
Descubrieron que este tipo de oxidación bloqueaba los haces en un estado desplegado, haciendo que la rigidez de la molécula cayera drásticamente. En la ausencia de oxidación, la fuerza mecánica generó cambios transitorios en la elasticidad, que duraba solo unos pocos segundos. Sin embargo, el efecto de una fuerza mecánica, en combinación con la glutationilación, resultó mucho más persistente.
El equipo de la Universidad de Columbia ha podido explicar por qué la combinación de ejercicio y estiramiento conduce a una flexibilidad duradera, pero con incrementos reversibles. Según los científicos, el ejercicio facilita las reacciones de oxidación, pero es el estiramiento que prepara los músculos para la oxidación.
Una vez que se producen las reacciones de oxidación, estas bloquean a las proteínas del músculo en un estado desplegado y causan un aumento sostenido de su elasticidad. El músculo vuelve a la normalidad cuando las células musculares eliminan naturalmente la oxidación, un proceso que puede durar varias horas.
El equipo cree que este tipo de memoria mecánica podría ser una característica común de la mayoría de los tejidos elásticos, y que estos hallazgos podrían tener aplicaciones clínicas utilizando métodos bioquímicos para modificar la elasticidad muscular.